Anticuerpos

Los anticuerpos o inmunoglobulinas son un tipo de proteínas plasmáticas producidas por el sistema inmune en respuesta a la presencia de sustancias extrañas potencialmente dañinas que pueda ser una amenaza para el organismo: como químicos, partículas de virus, esporas o toxinas de las bacterias. Estas sustancias extrañas se llaman antígeno.
Cada tipo de anticuerpo es único y defiende al organismo de un tipo específico de antígeno.
Se encuentran en el suero y otros humores y tejidos del cuerpo. Existen 5 tipos: IgA, IgD , IgE, IgG, IgM.






La Estructura

Las inmunoglobulinas están formadas por una unidad básica compuesta de dos cadenas polipèptidicas globulares pesadas y dos cadenas livianas unidas entre sí por puentes disulfuro. Ambas cadenas presentan una zona constante y una zona variable.

En esta última, se encuentra una zona hipervariable formada por 10 a 15 aminoácidos que conforman el receptor idiotípico responsable de la unión con el epitopo presente en el antígeno. Al ser sometida a digestión por papaína (flecha), esta molécula genera dos fragmentos, el fragmento F ab responsable de la unión con antígeno y el fragmento F c que determina diversas funciones biológicas en las diferentes inmunoglobulinas.

El fragmento F ab está formado por una región constante y una región variable de una cadena pesada y de una cadena liviana. El fragmento F c está formado sólo por regiones constantes de cadenas pesadas.

Las clases de inmunoglobulinas están determinadas por los diferentes isotopos de las cadenas pesadas. Estas pueden ser mu, gamma, alfa, delta o épsilon. Las cadenas livianas pueden ser kappa o bien lambda. Las distintas clases de inmunoglobulinas presentan diversas funciones biológicas.

Funciones

• Activación del sistema del complemento, conduciendo a la lisis del microorganismo.
• Opsonización de los microorganismos, los anticuerpos al unirse al antìgeno, dan una señal a los macrófagos para su destrucción.
• Precipitación de toxinas, disueltas en el plasma. Así, son destruidas por los macrófagos.
• Aglutinación de antígenos, para facilitar la acción de fagocitos y linfocitos.
• Activación de linfocitos.

Tipos de inmunoglobulinas

• IgM: Está formada por cinco unidades básicas de inmunoglobulina unidas entre sí por una pieza J y se encuentra presente en el plasma. Tiene diez sitios de unión con antìgeno y es secretada principalmente en respuestas humorales primarias timo dependientes y en respuestas timo independientes. Es de baja afinidad pero presenta gran avidez por antígenos multivalentes especialmente bacterianos. Es una potente fijadora del complemento, al presentar cinco fragmentos F c que unen al factor del complemento C1q. La IgM se encuentra también en la membrana de linfocitos B en forma de monómero, constituyendo los receptores idiotípicos de estas células.

• Ig G : Es la inmunoglobulina más abundante en el plasma, es monomérica y es producida en grandes cantidades durante respuestas secundarias a antígenos timo dependientes. Sus principales funciones biológicas incluyen fijación del complemento, unión a receptores para F c en células fagocíticas al opsonizar partículas durante la fagocitosis y unión a receptores en células NK durante la citotoxicidad mediada por anticuerpos (ADCC). Esta inmunoglobulina atraviesa la placenta confiriendo protección al feto durante el embarazo .

• IgA: Se encuentra en lágrimas, leche, saliva y mucosa de los tractos intestinal y digestivo. Está formada por dos unidades básicas unidas por una pieza secretora sintetizada por las células epiteliales de las mucosas. Esta pieza secretora es un poli péptido responsable del trasporte de la IgA a través del epitelio. Además la protege de la acción de enzimas proteolíticas presentes en las secreciones. Es sintetizada en grandes cantidades por a cúmulos linfoides y placas de Peyer del intestino. No fija complemento ni es opsonina, sin embargo su importancia es enorme al impedir el ingreso de microorganismos y macromoléculas al organismo.

• IgE: Se encuentra en muy bajas concentraciones en el suero de personas normales, y en mayores concentraciones en individuos atópicos. En estos últimos es responsable de los cuadros de hipersensibilidad mediada por un mecanismo de daño inmunológico tipo I de la clasificación de Gell y Coombs. El fragmento F c de estas inmunoglobulinas presenta gran afinidad por receptores para Fc epsilon en células cebadas y basó filos. Al estar ubicada en su superficie y recibir el estímulo antigénico, la IgE induce su de granulación iniciando un proceso inflamatorio y produciendo la contracción del parasitos especialmente helmintos. musculo liso. En condiciones normales, esta inmunoglobulina interviene en la respuesta inmune protectora contra
• IgD: Es una inmunoglobulina unida a membrana de los linfocitos B. Su presencia en conjunto con IgM confiere inmune competencia a estos linfocitos. Está prácticamente ausente en el suero.

FUENTE: ferato.com






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Clase7

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